ข้อมูล

เอ็นไซม์ไม่เปลี่ยนแปลงการเปลี่ยนแปลงพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยาที่พวกมันเร่งปฏิกิริยาอย่างไร ถ้าพวกมันลดพลังงานกระตุ้น?

เอ็นไซม์ไม่เปลี่ยนแปลงการเปลี่ยนแปลงพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยาที่พวกมันเร่งปฏิกิริยาอย่างไร ถ้าพวกมันลดพลังงานกระตุ้น?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

ตามแบบจำลองการทำงานของเอนไซม์ Induced-Fit เอนไซม์กระตุ้นปฏิกิริยาโดยลดพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาไปข้างหน้าเพียงครั้งเดียวครั้งแล้วครั้งเล่า แต่ฉันอ่านเจอมาว่าเอ็นไซม์ไม่เปลี่ยนการเปลี่ยนแปลงพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยา $(Delta H_{solution})$ พวกเขาแค่เร่งปฏิกิริยา

เอ็นไซม์จะลดพลังงานกระตุ้นของทุกปฏิกิริยาไปข้างหน้าได้อย่างไร แต่ยังไม่ส่งผลต่อ $Delta H$? $Delta H$ บางครั้งเรียกว่าการเปลี่ยนแปลงของความร้อนเนื่องจากวัดเป็นจูลและอาจเป็นดูดความร้อนหรือคายความร้อน (บิตนี้เป็นเคมี)

ฉันเป็นนักเรียนมัธยมปลาย และกำลังพยายามค้นหาว่าพลังงานกระตุ้นที่จำเป็นนั้นไม่ส่งผลต่อการเปลี่ยนแปลงพลังงานสำหรับปฏิกิริยาทั้งหมดอย่างไร


คุณอยู่ในหุบเขาด้านหนึ่งของภูเขา (แสดงถึงสถานะที่ค่อนข้างคงที่ของสารตั้งต้นของคุณ) และคุณต้องการไปที่เมืองที่อยู่อีกด้านหนึ่งที่ระดับความสูงต่ำกว่า (หมายถึงสถานะอื่นที่มั่นคงสำหรับผลิตภัณฑ์ของคุณ ที่พลังงานต่ำกว่าสถานะปัจจุบันของคุณ: นี่เป็นปฏิกิริยาที่น่าพอใจอย่างมาก)

คุณสามารถข้ามภูเขาได้: พลังงานกระตุ้นสูงเพื่อปีนขึ้นไปด้านบน จากนั้นคุณลงไปตามทางลาดเพื่อลงไปที่เมืองในท้ายที่สุด

คุณสามารถข้ามผ่านระหว่างภูเขาแทน: พลังงานกระตุ้นที่ต่ำกว่ามากเพื่อข้ามผ่าน จากนั้นคุณจะลงไปที่เมืองในที่สุด

ไม่ว่าคุณจะเลือกเส้นทางใด คุณอยู่ที่ระดับความสูงเท่ากัน (พลังงาน $Delta H$ เมื่อเทียบกับที่ที่คุณเริ่มต้น) ด้วยผลิตภัณฑ์เดียวกัน (ตำแหน่งของคุณในอวกาศ) แต่ถ้าคุณใช้บัตรผ่าน คุณก็จะไปถึงที่นั่นด้วยเส้นทางเคมีที่แตกต่างกัน ซึ่งง่ายกว่าที่จะบรรลุอย่างกระฉับกระเฉงเมื่อถึงจุดสูงสุด

เอนไซม์ช่วยให้คุณใช้เส้นทางผ่านมากกว่าบนยอดเขา พวกมันไม่ได้เปลี่ยนที่ที่คุณเริ่มต้นจากที่ที่คุณไป ดังนั้นพวกมันจึงไม่เปลี่ยนพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยา


ประสิทธิภาพการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์

เอ็นไซม์มีอยู่ในระบบทางชีววิทยาทั้งหมดในปริมาณมาก แต่หน้าที่ทั้งหมดของเอนไซม์นั้นไม่สามารถเข้าใจได้อย่างสมบูรณ์ เอ็นไซม์มีความสำคัญด้วยเหตุผลหลายประการ ที่สำคัญที่สุดเพราะเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาทางชีวเคมีที่สำคัญหลายอย่าง การเพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาของปฏิกิริยาเคมีช่วยให้ปฏิกิริยามีประสิทธิภาพมากขึ้น และด้วยเหตุนี้ผลิตภัณฑ์จำนวนมากจึงถูกสร้างขึ้นในอัตราที่เร็วขึ้น ผลิตภัณฑ์เหล่านี้จึงเข้าไปพัวพันกับวิถีทางชีวภาพอื่นๆ ที่เริ่มต้นการทำงานบางอย่างของร่างกายมนุษย์ สิ่งนี้เรียกว่าประสิทธิภาพการเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์ ซึ่งโดยการเพิ่มอัตรา ส่งผลให้เกิดปฏิกิริยาเคมีที่มีประสิทธิภาพมากขึ้นภายในระบบชีวภาพ


สารบัญ

กลไกการออกฤทธิ์ของเอนไซม์:

เอ็นไซม์เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาระหว่างสารตั้งต้น 2 ตัวด้วยวิธีต่างๆ ที่เป็นไปได้:

  • พวกเขาปรับปรุงความใกล้ชิดของซับสเตรตโดยที่พวกเขาเพิ่มความเข้มข้นในท้องถิ่นของซับสเตรต สิ่งนี้จะเพิ่มโอกาสในการชนกันของซับสเตรต ส่งผลให้อัตราการเกิดปฏิกิริยาเพิ่มขึ้น
  • ส่งผลต่อการปฐมนิเทศและถืออะตอมในตำแหน่งที่ชอบปฏิกิริยา
  • พวกมันสร้างการบิดเบือนของความเครียด พวกเขาใส่ความเครียดบนพันธะที่เกี่ยวข้องกับปฏิกิริยา
  • ในการเร่งปฏิกิริยากรด-เบส พวกมันช่วยในการแลกเปลี่ยนของ H + หรือการสร้าง –OH [2]
  • พวกมันให้เส้นทางปฏิกิริยาทางเลือกของปฏิกิริยาด้วยพลังงานกระตุ้นที่ต่ำกว่า ดังนั้นสัดส่วนที่สูงขึ้นของโมเลกุลของสารตั้งต้นชนกับพลังงานที่อยู่เหนือพลังงานกระตุ้นและสามารถเคลื่อนไปสู่สถานะการเปลี่ยนแปลงได้

2 รุ่นที่ใช้อธิบายการทำงานของเอ็นไซม์ ดังนี้

  • รูปแบบการล็อกและกุญแจ - ง่ายมาก และแนะนำโดยพื้นฐานว่าสถานะย่อยที่มีรูปร่างประกอบกับไซต์แอคทีฟของเอนไซม์จะเข้ากันได้ดี และปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นเพื่อให้ผลิตภัณฑ์
  • การเหนี่ยวนำให้พอดี - แบบจำลองนี้แสดงให้เห็นว่าในขณะที่ไซต์ทำงานของเอนไซม์ที่กำหนดมาสัมผัสกับสารตั้งต้นจะเปลี่ยนรูปร่างเล็กน้อยเพื่อให้พอดีกับสถานะย่อย

ความจำเพาะ

เอ็นไซม์มีความเฉพาะเจาะจงมากที่สามารถแยกแยะระหว่างออปติคัลไอโซเมอร์ได้

กรดอะมิโนที่ก่อตัวเป็นแอกทีฟไซต์ส่วนใหญ่จะกำหนดความจำเพาะของเอนไซม์ การเปลี่ยนแปลงในกรดอะมิโนเพียงไม่กี่ตัวในภูมิภาคนี้อาจส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงขนาดใหญ่ในรูปร่างของแอคทีฟไซต์ และจากนั้นก็อาจเปลี่ยนความสัมพันธ์อย่างมากกับซับสเตรตหรือ แม้กระทั่งเปลี่ยนซับสเตรตของเอ็นไซม์เฉพาะ

ความจำเพาะของเอนไซม์แสดงอยู่ในกลไก 'Lock and Key':

สิ่งนี้แสดงให้เห็นกลไกการล็อคและกุญแจ และรูปร่างของวัสดุพิมพ์นั้นสอดคล้องกับรูปร่างของไซต์ที่ทำงานอย่างไร ตัวล็อคแสดงถึงเอ็นไซม์และกุญแจแสดงถึงซับสเตรต เฉพาะคีย์ที่ถูกต้อง (สารตั้งต้น) เท่านั้นที่สามารถผูกกับตัวล็อค (เอนไซม์) ที่เกี่ยวข้อง อย่างไรก็ตาม โมเดลล็อคและกุญแจไม่ได้อธิบายกิจกรรมของเอนไซม์อย่างครบถ้วน โมเดลนี้บ่งชี้ว่าเอ็นไซม์และซับสเตรตไม่สามารถเปลี่ยนแปลงรูปร่างได้

การปรับเปลี่ยนรูปแบบการล็อกและคีย์ของเอนไซม์คือสมมติฐานที่เหนี่ยวนำให้พอดี หรือที่เรียกว่า "แบบจำลองการเขย่ามือ" [4] สมมติฐานนี้ระบุว่าโครงสร้างของทั้งเอ็นไซม์และซับสเตรตสามารถเปลี่ยนแปลงได้ตามการจับ โดยพื้นฐานแล้ว เอ็นไซม์สามารถพันตัวเองรอบโมเลกุลของซับสเตรต จนกระทั่งซับสเตรตถูกผูกมัดอย่างสมบูรณ์ สิ่งนี้สร้างสารเชิงซ้อนของเอนไซม์-สารตั้งต้น ซึ่งทำให้เกิดความเครียดบนพันธะเฉพาะ ดังนั้นจึงทำให้พันธะดังกล่าวอ่อนตัวลงจนถึงจุดที่มันสามารถโต้ตอบกับกลุ่มกรดอะมิโนของเอนไซม์ กลุ่มที่ไม่ใช่อินทรีย์เพิ่มเติม หรือสารตั้งต้นที่ถูกผูกมัดเพิ่มเติม

การเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเอ็นไซม์เรียกว่า การเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง โดยมีจุดประสงค์เป็นสองเท่า:

  1. ดังที่กล่าวไว้ข้างต้น การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างทำให้เกิดความเครียดบนพันธะที่ต้องการ ทำให้เกิดปฏิกิริยาที่มีประสิทธิภาพมากขึ้น
  2. โครงสร้างใหม่นี้นำหมู่กรดอะมิโนที่จำเป็นต่อปฏิกิริยาของเอนไซม์ ซึ่งในรูปแบบที่ไม่จับกับตำแหน่งอาจอยู่ห่างจากตำแหน่งออกฤทธิ์ เข้าไปในตำแหน่งออกฤทธิ์ กลุ่มเหล่านี้ทำให้แน่ใจว่าปฏิกิริยาตัวเร่งปฏิกิริยาจะเหมาะสมที่สุด [5] . กลุ่มที่มักถูกนำเข้าไปยัง Active Site ของเอนไซม์คือกลุ่มที่เกี่ยวข้องกับเคมีของกรด/เบส - ดังนั้นจึงส่งเสริมปฏิกิริยาและรับประกันสภาวะที่เหมาะสม [6]

พื้นผิวและ Active Site

ปฏิกิริยาของเอนไซม์จะเกิดขึ้นหรือไม่นั้นขึ้นอยู่กับซับสเตรตที่ชนกันและจับกับไซต์ที่ทำงานอยู่ เมื่อซับสเตรตจับกับแอกทีฟไซต์ ซับสเตรตจะถูกยึดไว้โดยปฏิกิริยาที่หลากหลาย อันตรกิริยาเหล่านี้เกิดขึ้นระหว่างหมู่ที่เหลือที่มีประจุของกรดอะมิโนในตำแหน่งแอคทีฟที่ได้รับการยืนยัน พันธะไฮโดรเจนและพันธะไอออนิกมักเกิดขึ้น อย่างไรก็ตาม พันธะเหล่านี้อ่อนแอมาก ปฏิสัมพันธ์ที่อ่อนแอเหล่านี้เป็นลำดับของ 3 - 12 กิโลแคลอรี โมล -1 (12.5 - 50.2 กิโลจูล โมล -1 ) [7] นี่คืออันดับ 1 ใน 10 ของความแข็งแรงของพันธะโควาเลนต์เดี่ยวโดยเฉลี่ย [8]

เพื่อให้แน่ใจว่าการก่อตัวของสารตั้งต้นของเอนไซม์เป็นกระบวนการที่ย้อนกลับได้

Allostery

เอ็นไซม์ allosteric จับคู่ระดับเอฟเฟกเตอร์กับกิจกรรมของเอนไซม์ โดยจับคู่กับสัญญาณเพื่อการทำงาน เอ็นไซม์ Allosteric มีตำแหน่งการจับหลายตำแหน่ง (ตำแหน่ง allosteric) และแสดงการจับแบบร่วมมือ [9]

การควบคุมเอ็นไซม์แบบ allosteric อาจเป็นผลบวกหรือลบ และอาจมีผล เช่น การควบคุมขึ้นหรือลง

ประเภทของการควบคุม Allosteric:

  1. Homotropic - โมดูเลเตอร์เป็นสารตั้งต้นสำหรับเอ็นไซม์เป้าหมาย ออกซิเจนที่ออกฤทธิ์ต่อเฮโมโกลบิน
  2. Heterotropic - โมดูเลเตอร์เป็นโมเลกุลควบคุม แต่ไม่ใช่สารตั้งต้นของเอนไซม์

ประเภทเอนไซม์

มีเอ็นไซม์หลายชนิดที่ใช้ในห้องปฏิบัติการ แต่ละชนิดมีแอกทีฟไซต์เฉพาะของตัวเอง และจะกระตุ้นปฏิกิริยาจำเพาะ เอ็นไซม์จำกัดเป็นเอ็นไซม์ชนิดหนึ่งที่ใช้บ่อย

เอ็นโดนิวคลีเอสแบบจำกัดถูกใช้โดยธรรมชาติในโปรคาริโอตหลากหลายชนิดเพื่อเป็นกลไกในการป้องกันตัวเองจากโมเลกุลดีเอ็นเอแปลกปลอม DNA ของโปรคาริโอตนั้นถูกเมทิลเลต ดังนั้นเอ็นไซม์จะไม่ถูกตัดออก พวกมันรู้จักลำดับพาลินโดรมิกคู่เบส 4-8 คู่ และโดยการตัดปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสที่จุดเฉพาะนั้น พวกเขาอาจตัดให้เป็นปลายทู่หรือปลายเหนียว ปลายทู่คือเมื่อเอนไซม์ตัด DNA อย่างสมมาตร ความแตกแยกอสมมาตรออกจากปลายเหนียวซึ่งเป็นฐานที่ไม่มีการจับคู่ ปลายเหนียวเหล่านี้สามารถหลอมเป็นฐานเสริมบนเกลียวอื่นได้ [10]

จลนศาสตร์

พารามิเตอร์ของเอนไซม์ที่สำคัญสองประการในปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์อย่างง่ายคือค่าคงที่ Michaelis-Menten (KNS) และความเร็วปฏิกิริยาสูงสุด (Vmax)

  • KNS เป็นค่าโดยประมาณของความสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์กับซับสเตรต คำนวณได้จากกราฟเป็น ½ Vmax. โดยทั่วไป K . ที่ต่ำกว่าNS ค่าหมายถึงความสัมพันธ์ที่สูงขึ้นสำหรับซับสเตรต
  • KNS คือค่าคงที่การแยกตัวของซับสเตรตจับกับเอนไซม์
  • Kแมว คือจำนวนการหมุนเวียนของเอนไซม์
  • วีmax เป็นกิจกรรมสูงสุดของเอนไซม์เมื่อสารออกฤทธิ์ทั้งหมดอิ่มตัว

สมการของมิคาเอลิส-เมนเทน:

เพื่อให้ได้ Vmax และ KNS จะต้องบันทึกกิจกรรมของเอนไซม์แล้วพล็อตบนพล็อตส่วนกลับคู่ พล็อต Lineweaver-Burk และสมการ Michaelis Menten ถูกจัดเรียงใหม่เพื่อให้มีลักษณะดังนี้: 1/V = (KNS/Vmax)(1/S)+1/Vmax [11] .

นำมาจาก www.search.com/reference/Lineweaver-Burk_plot [12] พล็อต Lineweaver-Burk แสดงพารามิเตอร์ที่จำเป็นทั้งหมด

ยับยั้ง

เอ็นไซม์สามารถยับยั้งได้โดยการเปลี่ยนสภาพซึ่งเป็นเมื่อโปรตีนถูกเปลี่ยนโครงสร้างเพื่อสร้างเปปไทด์ขดแบบสุ่มซึ่งไม่แสดงหน้าที่ตามปกติของมัน การเปลี่ยนสภาพอาจเป็นผลมาจากอุณหภูมิและ pH ที่สูงเกินไป เนื่องจากสิ่งเหล่านี้จะเปลี่ยนพันธะในโมเลกุล

การยับยั้งยังสามารถเริ่มต้นได้โดยการจับของโมเลกุลจำเพาะที่เรียกว่าตัวยับยั้ง เหล่านี้สามารถแบ่งออกเป็นหมวดหมู่:

  1. สารยับยั้งที่ไม่สามารถย้อนกลับได้คือโมเลกุลที่จับอย่างถาวรกับไซต์แอคทีฟของเอนไซม์หรือสายด้านข้างจำเพาะ โดยทั่วไปกับซีรีน (CH2OH) หรือซิสเทอีน (CH2SH) โดยพันธะโควาเลนต์ สิ่งนี้จะหยุดการทำงานของเอนไซม์เพื่อให้ซับสเตรตไม่สามารถจับได้
  2. สารยับยั้งการแข่งขันกำลังแข่งขันกันเพื่อโมเลกุลที่จะมีโครงสร้างที่คล้ายคลึงกันมากกับซับสเตรตตามธรรมชาติและด้วยเหตุนี้จึงจะประกอบกับไซต์ที่ทำงานอยู่ของเอนไซม์ วีmax เหมือนเดิม แต่ KNS เพิ่มขึ้น การยับยั้งประเภทนี้สามารถเอาชนะได้ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของสารตั้งต้น ดังนั้นจึงเป็นยารักษาโรคที่มีประโยชน์และไม่เหมือนกับสารยับยั้งที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ (เช่น แอสไพริน) ผลของยาเหล่านี้จะไม่คงอยู่นาน
  3. สารยับยั้งที่ไม่สามารถแข่งขันได้จะจับกับไซต์ allosteric บนเอนไซม์อื่นที่ไม่ใช่ไซต์ที่ทำงานอยู่ ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเอนไซม์ส่งผลให้เกิดการหยุดชะงักของไซต์ที่ทำงานอยู่ สิ่งนี้จะลดจำนวนการหมุนเวียนของเอนไซม์แทนที่จะป้องกันสารตั้งต้นที่มีผลผูกพัน - Vลดลงสูงสุดแต่ KNS ยังคงเหมือนเดิม สิ่งนี้ไม่สามารถเอาชนะได้ด้วยการเพิ่มความเข้มข้นของสารตั้งต้น
  4. สารยับยั้งที่ไม่สามารถแข่งขันได้จะจับกับสารตั้งต้นของเอนไซม์ - สารตั้งต้นเท่านั้น ดังนั้น K . ทั้งสองNS และ Vmax ลดลงเนื่องจากวัสดุพิมพ์ใช้เวลานานกว่าจะออกจากบริเวณที่ทำงานอยู่ การยับยั้งนี้จะได้ผลดีที่สุดเมื่อความเข้มข้นของสารตั้งต้นของเอนไซม์-สารตั้งต้นสูง เราสามารถแยกแยะประเภทของการยับยั้งที่เกิดขึ้นได้โดยดูจากกราฟของกิจกรรมของเอนไซม์ [13]

สารยับยั้งการแข่งขันแสดงค่า Vmax เท่ากัน แต่เราเห็นว่า K . เพิ่มขึ้นNS ค่าและสารยับยั้งที่ไม่สามารถแข่งขันได้แสดง V . ที่ลดลงmax แต่ K . เดียวกันNS.


เอ็นไซม์ไม่เปลี่ยนแปลงการเปลี่ยนแปลงพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยาที่พวกมันเร่งปฏิกิริยาอย่างไร ถ้าพวกมันลดพลังงานกระตุ้น? - ชีววิทยา

บทนำ

มีการระบาดของโรคอ้วนในสหรัฐอเมริกาที่ควบคู่ไปกับการเพิ่มขึ้นของความดันโลหิตสูงหรือความดันโลหิตสูง สิ่งนี้มีความเกี่ยวข้องอย่างยิ่งกับนักศึกษาแพทย์เพราะความดันโลหิตสูงเพิ่มความเสี่ยงของโรคหลอดเลือดสมอง หัวใจล้มเหลว และไตวาย

ในแต่ละปี แพทย์สนับสนุนให้ชาวอเมริกันหลายล้านคนปรับปรุงอาหาร เพิ่มการออกกำลังกายตามสูตรประจำวัน หรือแม้แต่ใช้ยาตามใบสั่งแพทย์เพื่อควบคุมความดันโลหิตสูง ยาลดความดันโลหิตหลายชนิดเหล่านี้เรียกว่า ACE (เอ็นไซม์แปลงแองจิโอเทนซิน) สารยับยั้ง ในผู้ป่วยที่มีสุขภาพดี ACE จะกระตุ้นปฏิกิริยาที่เปลี่ยนเปปไทด์ที่เรียกว่า angiotensin I เป็น angiotensin II เปปไทด์ angiotensin II ไม่เพียงแต่ทำให้เกิดการหดตัวของหลอดเลือดโดยตรงเพื่อเพิ่มความดันโลหิตเท่านั้น แต่ยังช่วยกระตุ้นการหลั่งฮอร์โมนอัลโดสเตอโรน ซึ่งกระตุ้นไตเพื่อดูดซับน้ำกลับเข้าสู่กระแสเลือดมากขึ้น ปริมาณเลือดที่เพิ่มขึ้นยังเพิ่มความดันโลหิตอีกด้วย แพทย์ใช้ประโยชน์จากเส้นทางที่ซับซ้อนนี้ด้วยวิธีแก้ปัญหาที่ตรงไปตรงมา: หยุดทางเดินตั้งแต่เนิ่นๆ โดยการยับยั้ง ACE และความดันโลหิตจะลดลง

เอ็นไซม์เป็นโปรตีนสำคัญที่เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาทางชีวภาพอย่างมาก พวกมันถูกใช้เพื่อควบคุมกลไกสภาวะสมดุลในทุกระบบอวัยวะ และถูกควบคุมอย่างเข้มงวดด้วยสภาพแวดล้อม ตัวกระตุ้น และสารยับยั้ง สารควบคุมเหล่านี้อาจเกิดขึ้นตามธรรมชาติหรืออาจได้รับเป็นยา เช่น สารยับยั้ง ACE ที่ใช้ในการรักษาความดันโลหิตสูง เอ็นไซม์บางชนิดถูกเก็บให้อยู่ในรูปแบบที่เรียกว่า ไซโมเจน และจะถูกกระตุ้นเมื่อจำเป็นเท่านั้น ในบทนี้ เราจะเรียนรู้เกี่ยวกับวิธีการทำงานของเอนไซม์และสภาวะต่างๆ ที่ส่งผลต่อการทำงานของเอนไซม์ นอกจากนี้เรายังจะเห็นว่าเอ็นไซม์ถูกควบคุมอย่างไร ซึ่งจะช่วยให้เราเชื่อมโยงแนวคิดเกี่ยวกับทุกระบบอวัยวะและกระบวนการเมตาบอลิซึมที่เราเรียนรู้เกี่ยวกับ MCAT เข้าด้วยกัน

2.1 เอ็นไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ

เอนไซม์ มีความสำคัญอย่างไม่น่าเชื่อในฐานะตัวเร่งปฏิกิริยาทางชีวภาพ ตัวเร่งปฏิกิริยา ไม่กระทบต่ออุณหพลศาสตร์ของปฏิกิริยาทางชีวภาพ นั่นคือ &Deltaชมrxn และตำแหน่งสมดุลไม่เปลี่ยนแปลง แต่กลับช่วยให้ปฏิกิริยาดำเนินไปในอัตราที่เร็วขึ้นมาก ในฐานะที่เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา เอ็นไซม์จะไม่เปลี่ยนแปลงระหว่างการทำปฏิกิริยา เอ็นไซม์เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยาของกระบวนการขึ้น 100, 1000 หรือ 1,000,000,000,000 (10 12) เท่าเมื่อเปรียบเทียบกับปฏิกิริยาที่ไม่เร่งปฏิกิริยา หากไม่มีการเพิ่มขึ้นนี้ เราจะไม่มีชีวิตอยู่ ตารางที่ 2.1 สรุปประเด็นสำคัญที่ต้องจำเกี่ยวกับเอนไซม์

ลดพลังงานกระตุ้น

เพิ่มอัตราการเกิดปฏิกิริยา

อย่าเปลี่ยนค่าคงที่สมดุล

ไม่มีการเปลี่ยนแปลงหรือบริโภคในปฏิกิริยา (ซึ่งหมายความว่าจะปรากฏทั้งในสารตั้งต้นและผลิตภัณฑ์)

มีความไวต่อ pH และอุณหภูมิ โดยมีกิจกรรมที่เหมาะสมที่สุดในช่วง pH และอุณหภูมิที่เฉพาะเจาะจง

ไม่ส่งผลกระทบต่อ &DeltaG โดยรวมของปฏิกิริยา

มีความเฉพาะเจาะจงสำหรับปฏิกิริยาเฉพาะหรือระดับของปฏิกิริยา

ตาราง 2.1. คุณสมบัติที่สำคัญของเอนไซม์

เอ็นไซม์จู้จี้จุกจิก โมเลกุลที่เอนไซม์ทำหน้าที่เรียกว่า ซับสเตรต เอ็นไซม์ที่กำหนดจะเร่งปฏิกิริยาเดี่ยวหรือระดับของปฏิกิริยากับซับสเตรตเหล่านี้เท่านั้น ซึ่งเป็นคุณสมบัติที่เรียกว่า ความจำเพาะของเอนไซม์. ตัวอย่างเช่น, urease เร่งการสลายยูเรียเท่านั้นไคโมทริปซินในทางกลับกัน สามารถตัดพันธะเปปไทด์รอบๆ กรดอะมิโนฟีนิลอะลานีน ทริปโตเฟน และไทโรซีนในโพลีเปปไทด์หลากหลายชนิด แม้ว่ากรดอะมิโนเหล่านั้นจะไม่เหมือนกัน แต่พวกมันทั้งหมดมีวงแหวนอะโรมาติก ซึ่งทำให้ไคโมทริปซินจำเพาะสำหรับโมเลกุลระดับหนึ่ง

เอ็นไซม์สามารถจำแนกได้เป็น 6 ประเภท ตามหน้าที่หรือกลไกของเอ็นไซม์ เราจะทบทวนเอนไซม์แต่ละประเภทและให้ตัวอย่างเอนไซม์ที่คุณน่าจะเห็นมากที่สุดในวันทดสอบ หากคุณพบเอนไซม์ที่ไม่คุ้นเคยใน MCAT โปรดจำไว้ว่าเอนไซม์ส่วนใหญ่มีชื่อที่สื่อความหมายที่ลงท้ายด้วยคำต่อท้าย – อาเสะ: แลคเตสตัวอย่างเช่น สลายแลคโตส

Oxidoreductases

Oxidoreductases เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชัน-ลดปฏิกิริยา นั่นคือ การถ่ายโอนอิเล็กตรอนระหว่างโมเลกุลทางชีววิทยา พวกมันมักจะมีโคแฟกเตอร์ที่ทำหน้าที่เป็นตัวพาอิเล็กตรอน เช่น NAD + หรือ NADP + ในปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดย oxidoreductases ผู้ให้อิเล็กตรอนเรียกว่ารีดักเตอร์และตัวรับอิเล็กตรอนเรียกว่า สารออกซิแดนท์. เอนไซม์กับ ดีไฮโดรจีเนส หรือ รีดักเตส ในชื่อของพวกเขามักจะเป็นออกซิไดเร็กเตส เอ็นไซม์ที่ออกซิเจนเป็นตัวรับอิเล็กตรอนตัวสุดท้ายมักประกอบด้วย ออกซิเดส ในชื่อของพวกเขา

แบบแผนสำหรับการตั้งชื่อรีดักชั่นและสารออกซิแดนท์ของ oxidoreductases เหมือนกับหลักการตั้งชื่อตัวรีดิวซ์และตัวออกซิไดซ์ในเคมีทั่วไปและเคมีอินทรีย์ นี่เป็นเวลาที่ดีในการปัดป้องปฏิกิริยาออกซิเดชัน-รีดักชัน หากคุณไม่ได้เห็นมาระยะหนึ่งแล้ว&mdashจะกล่าวถึงในบทที่ 11 ของ MCAT ทบทวนเคมีทั่วไป และบทที่ 4 ของ MCAT รีวิวเคมีอินทรีย์.

โอน

โอน กระตุ้นการเคลื่อนที่ของกลุ่มฟังก์ชันจากโมเลกุลหนึ่งไปยังอีกโมเลกุลหนึ่ง ตัวอย่างเช่น ในการเผาผลาญโปรตีน an อะมิโนทรานสเฟอเรส สามารถแปลง aspartate และ &อัลฟ่า- คีโตกลูตาเรตเป็นคู่เพื่อกลูตาเมตและออกซาโลอะซิเตตโดยการย้ายหมู่อะมิโนจากแอสพาเทตไปที่ &อัลฟ่า-คีโตกลูตาเรต Transferases ส่วนใหญ่จะตั้งชื่ออย่างตรงไปตรงมา แต่จำไว้ว่า ไคเนส เป็นสมาชิกของคลาสนี้ด้วย Kinases เร่งการถ่ายโอนหมู่ฟอสเฟต โดยทั่วไปจาก ATP ไปยังโมเลกุลอื่น

ไฮโดรเลส เร่งการแตกของสารประกอบเป็นสองโมเลกุลโดยใช้การเติมน้ำ ในการใช้งานทั่วไป ไฮโดรเลสจำนวนมากถูกตั้งชื่อตามพื้นผิวเท่านั้น ตัวอย่างเช่น หนึ่งในไฮโดรเลสที่พบบ่อยที่สุดที่คุณจะพบใน MCAT คือ a ฟอสฟาเตสซึ่งแยกกลุ่มฟอสเฟตออกจากโมเลกุลอื่น ไฮโดรเลสอื่นๆ ได้แก่ เปปไทเดส, นิวคลีเอส, และ ไลเปส, ซึ่งสลายโปรตีน กรดนิวคลีอิก และไขมันตามลำดับ

Lyases กระตุ้นความแตกแยกของโมเลกุลเดี่ยวเป็นสองผลิตภัณฑ์ พวกเขาไม่ต้องการน้ำเป็นสารตั้งต้นและไม่ทำหน้าที่เป็นออกซิโดเรดักเตส เนื่องจากเอนไซม์ส่วนใหญ่ยังสามารถกระตุ้นปฏิกิริยาย้อนกลับของปฏิกิริยาจำเพาะ การสังเคราะห์สองโมเลกุลเป็นโมเลกุลเดียวอาจถูกเร่งด้วยไลเอส เมื่อทำหน้าที่นี้ให้สำเร็จ มักจะเรียกพวกเขาว่า สังเคราะห์.

ไอโซเมอเรส เร่งการจัดเรียงใหม่ของพันธะภายในโมเลกุล ไอโซเมอเรสบางชนิดสามารถจำแนกได้เป็น oxidoreductases, transferases หรือ lyases ขึ้นอยู่กับกลไกของเอนไซม์ โปรดทราบว่าไอโซเมอเรสกระตุ้นปฏิกิริยาระหว่างสเตอริโอไอโซเมอร์และไอโซเมอร์ตามรัฐธรรมนูญ

Ligases เร่งปฏิกิริยาการเติมหรือการสังเคราะห์ โดยทั่วไประหว่างโมเลกุลขนาดใหญ่ที่คล้ายคลึงกัน และมักต้องการ ATP ปฏิกิริยาการสังเคราะห์ด้วยโมเลกุลที่เล็กกว่านั้นทำได้สำเร็จโดยไลเอส Ligases มักพบในการสังเคราะห์และซ่อมแซมกรดนิวคลีอิกในวันทดสอบ

การจำแนกประเภทเอนไซม์ที่สำคัญ: LI'L HOT

&มิดดอท&emspโอไซโดรีดักเตส

&มิดดอท&emspNSransferase

ผลกระทบต่อพลังงานกระตุ้น

จำได้ว่าเทอร์โมไดนามิกส์เกี่ยวข้องกับสถานะพลังงานสัมพัทธ์ของปฏิกิริยาในแง่ของผลิตภัณฑ์และสารตั้งต้น หนึ่ง endergonic ปฏิกิริยาเป็นสิ่งที่ต้องการพลังงานเข้า (&DeltaNS > 0) ในขณะที่ an exergonic ปฏิกิริยาคือปฏิกิริยาที่ปล่อยพลังงานออกมา (&DeltaNS

หากคุณเป็นเจ้าของลิขสิทธิ์ของเนื้อหาใด ๆ ที่มีอยู่ในเว็บไซต์ของเราและตั้งใจที่จะลบออก โปรดติดต่อผู้ดูแลเว็บไซต์ของเราเพื่อขออนุมัติ


เอนไซม์ทำงานอย่างไร?

เอนไซม์เป็นโมเลกุลทางชีววิทยา (โดยทั่วไปคือโปรตีน) ที่เร่งอัตราปฏิกิริยาเคมีทั้งหมดที่เกิดขึ้นภายในเซลล์อย่างมีนัยสำคัญ

มีความสำคัญต่อชีวิตและทำหน้าที่สำคัญต่างๆ ในร่างกาย เช่น ช่วยในการย่อยอาหารและการเผาผลาญ

เอ็นไซม์บางชนิดช่วยแบ่งโมเลกุลขนาดใหญ่ออกเป็นชิ้นเล็ก ๆ ที่ร่างกายดูดซึมได้ง่ายขึ้น เอนไซม์อื่นๆ ช่วยจับสองโมเลกุลเข้าด้วยกันเพื่อผลิตโมเลกุลใหม่ เอนไซม์เป็นตัวเร่งปฏิกิริยาที่คัดเลือกมาอย่างดี หมายความว่าเอนไซม์แต่ละตัวเร่งปฏิกิริยาเฉพาะเท่านั้น [เคมีคืออะไร?]

โมเลกุลที่เอนไซม์ทำงานด้วยเรียกว่าสารตั้งต้น ซับสเตรตจับกับบริเวณหนึ่งของเอ็นไซม์ที่เรียกว่าแอคทีฟไซต์

มีสองทฤษฎีที่อธิบายปฏิสัมพันธ์ระหว่างเอนไซม์กับสารตั้งต้น

ในแบบจำลองล็อกและคีย์ ไซต์แอคทีฟของเอ็นไซม์จะมีรูปร่างอย่างแม่นยำเพื่อยึดซับสเตรตเฉพาะ ในแบบจำลองเหนี่ยวนำให้พอดี ไซต์แอกทีฟและซับสเตรตไม่เข้ากันอย่างสมบูรณ์แทน ทั้งคู่เปลี่ยนรูปร่างเพื่อเชื่อมต่อ

ไม่ว่าในกรณีใด ปฏิกิริยาที่เกิดขึ้นจะเร่งความเร็วอย่างมาก &mdash มากกว่าล้านเท่า &mdash เมื่อซับสเตรตจับกับบริเวณที่ทำงานของเอนไซม์ ปฏิกิริยาเคมีส่งผลให้เกิดผลิตภัณฑ์หรือโมเลกุลใหม่ที่แยกออกจากเอนไซม์ซึ่งจะไปเร่งปฏิกิริยาอื่นๆ

นี่คือตัวอย่าง: เมื่อเอนไซม์อะไมเลสทำน้ำลายจับกับแป้ง มันจะเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิส (การสลายตัวของสารประกอบเนื่องจากปฏิกิริยากับน้ำ) ส่งผลให้เกิดมอลโตสหรือน้ำตาลมอลต์


บทที่ 1: พลังงานกระตุ้น

ภาพรวม/วัตถุประสงค์

หลังจากจบบทเรียนนี้ คุณควรจะสามารถ:

  1. แสดงให้เห็นถึงความเข้าใจในบทบาทของตัวเร่งปฏิกิริยาในปฏิกิริยาเคมี
  2. กำหนดพลังงานกระตุ้นและหารือเกี่ยวกับบทบาทของตัวเร่งปฏิกิริยาในพลังงานกระตุ้น
  3. กำหนดสถานะการเปลี่ยนแปลง
  4. แสดงให้เห็นถึงความเข้าใจในการย้อนกลับของปฏิกิริยาและความแตกต่างของพลังงานของผลิตภัณฑ์และสารตั้งต้นเป็นตัวกำหนดว่าปฏิกิริยาจะดำเนินการอย่างไร

การอ่านและกิจกรรม

  1. อ่าน &ldquoบทนำ&rdquo และ &ldquoพลังงานการเปิดใช้งาน&rdquo ในหน้า 82 ของหนังสือเรียน
  2. คุณยังสามารถชมวิดีโอบรรยายสามเรื่องเกี่ยวกับกลไกการเร่งปฏิกิริยา:

(ลิงก์เหล่านี้อยู่ในหน้า 82 ของหนังสือเรียนด้วย)

ความเห็น

คำจำกัดความทั่วไปของตัวเร่งปฏิกิริยาคือสารที่เปลี่ยนแปลงอัตราการเกิดปฏิกิริยา แต่ไม่มีการเปลี่ยนแปลงในกระบวนการ ดังที่เราได้เรียนรู้ในหน่วยที่ 2 พลังงานกิ๊บส์ฟรี (G) ของปฏิกิริยาคือศักย์ทางอุณหพลศาสตร์ของปฏิกิริยา ซึ่งหมายถึงปริมาณงานสูงสุดหรืองานที่ย้อนกลับได้ที่อาจเกิดขึ้นในปฏิกิริยาที่อุณหภูมิและความดันคงที่

เมื่อดูกราฟในหน้า 82 ของตำราเรียน จะเห็นได้ว่าเมื่อมีปฏิกิริยาเกิดขึ้น พลังงานกิ๊บส์ทั้งหมดหรือการเปลี่ยนแปลงของพลังงาน (&DeltaGทั้งหมด) สำหรับซับสเตรตกับผลิตภัณฑ์จะเหมือนกันไม่ว่าปฏิกิริยาจะเกี่ยวข้องกับตัวเร่งปฏิกิริยาหรือไม่ก็ตาม อย่างไรก็ตาม หากคุณดูที่ความชันทั้งสองของกราฟเหนือเส้นที่แสดงพลังงานอิสระของพื้นผิว คุณจะเห็นว่าความชันของปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยานั้นน้อยกว่าเมื่อเปรียบเทียบกับความชันของปฏิกิริยาหากไม่มีการเร่งปฏิกิริยา ซึ่งหมายความว่าตัวเร่งปฏิกิริยาจะไม่เปลี่ยนพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยา แต่ยอมให้ปฏิกิริยานั้นดำเนินไปเร็วขึ้น (&DeltaG°) อย่างไรก็ตาม สิ่งที่ตัวเร่งปฏิกิริยาทำคือจะลดพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยา ซึ่งหมายความว่าจะช่วยเพิ่มความสามารถของโมเลกุลของสารตั้งต้นในการรับพลังงานที่จำเป็นเพื่อให้ปฏิกิริยาเกิดขึ้นได้

คำถามการศึกษา

  1. กำหนดเงื่อนไข &ldquoactivation energy&rdquo และ &ldquotransition state.&rdquo
  2. ตัวเร่งปฏิกิริยามีอิทธิพลต่อพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยาอย่างไร? ตัวเร่งปฏิกิริยาส่งผลต่อพลังงานกระตุ้นของปฏิกิริยาอย่างไร?

หากคุณต้องการพูดคุยเกี่ยวกับคำถามเหล่านี้หรือต้องการความช่วยเหลือเกี่ยวกับเนื้อหา โปรดติดต่อผู้เชี่ยวชาญด้านวิชาการ (AE) ของคุณโดยส่งอีเมลไปที่ Student Success Center ที่ [email protected]


เอ็นไซม์ไม่เปลี่ยนแปลงการเปลี่ยนแปลงพลังงานโดยรวมของปฏิกิริยาที่พวกมันเร่งปฏิกิริยาอย่างไร ถ้าพวกมันลดพลังงานกระตุ้น? - ชีววิทยา

ในภารกิจที่จะทำให้ชีวเคมีเป็นเรื่องสนุกและเข้าถึงได้ทุกคน

Km บน &ndash ปรบมือให้ม็อด! คุณสามารถเรียนวิชาชีวเคมีได้โดยไม่ต้องฟังงานของเธอ Menten-ed แต่นักวิทยาศาสตร์ที่อยู่เบื้องหลังสมการจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ที่มีชื่อเสียงนั้นสมควรได้รับความสนใจมากกว่านี้! เอ็นไซม์เป็นโปรตีนชนิดพิเศษ (โดยปกติ) ที่เร่งปฏิกิริยาทางเคมี และสมการของมิคาเอลลิส-เมนเทน (ซึ่งฉันจะอธิบายโดยละเอียดในตอนหลัง) ช่วยอธิบายอัตราที่ปฏิกิริยาเหล่านี้เกิดขึ้น และด้วยเหตุที่ผู้หญิงส่วนใหญ่ถูกกีดกันจากวิทยาศาสตร์ในยุคแรกๆ ของชีวเคมี มันจึงเป็นหนึ่งในสมการทางชีวเคมีเพียงสมการเดียวที่ฉันรู้จักซึ่งได้รับการตั้งชื่อตามผู้หญิงคนหนึ่ง ม็อดเผยแพร่สูตรนี้ร่วมกับลีโอนอร์ มิคาเอลิสในปี 1913 และยังคงใช้กันอย่างแพร่หลายเพราะมีประโยชน์อย่างเหลือเชื่อ ในฐานะนักชีวเคมี ฉันรู้ดี แต่จนกระทั่งเมื่อสองสามปีก่อน ฉันไม่ได้ตระหนักว่ามีนักวิทยาศาสตร์หญิงที่ยอดเยี่ยมที่จะบอกเล่า!

บัญชี 90-105 &ndash Science Service, Records, 1920s-1970s, หอจดหมายเหตุสถาบันสมิธโซเนียน

ม็อดเกิดที่แคนาดาในปี พ.ศ. 2422 กลายเป็นหนึ่งในแพทย์หญิงคนแรกของประเทศนั้น แต่มีโอกาสจำกัดในแคนาดาที่ผู้หญิงจะได้ประกอบอาชีพด้านการวิจัย เธอจึงย้ายไปอยู่ที่สหรัฐอเมริกา ซึ่งเธอทำงานอยู่ที่สถาบันร็อคกี้เฟลเลอร์ ผลของเรเดียมต่อเนื้องอก ก่อนย้ายไปเยอรมนีเพื่อร่วมงานกับมิคาเอลิส หลังจากทำงานที่แหวกแนวที่นั่น เธอย้ายกลับไปสหรัฐอเมริกาเพื่อรับปริญญาเอกที่มหาวิทยาลัยชิคาโก และทำงานเป็นศาสตราจารย์และนักพยาธิวิทยาที่มหาวิทยาลัยพิตต์สเบิร์ก และเพื่อนร่วมงานวิจัยที่สถาบันวิจัยการแพทย์บริติชโคลัมเบีย Menten ยังมีชีวิตที่สมบูรณ์นอกห้องแล็บ &ndash นอกจากจะเป็นนักชีวเคมีและนักจุลกายวิภาคศาสตร์ที่ยอดเยี่ยมแล้ว เธอยังเป็นนักดนตรีและศิลปินที่มีทักษะอีกด้วย และเธอพูดได้ 6 ภาษา! Menten เสียชีวิตในปี 1960 แต่ชื่อของเธอจะมีความหมายเหมือนกันกับจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ตลอดไป

ลองดูจลนพลศาสตร์ของเอนไซม์ให้ละเอียดยิ่งขึ้น

เอ็นไซม์เป็นตัวกลางปฏิกิริยาทางชีวเคมี/ตัวเร่งความเร็ว (โดยทั่วไปจะเป็นโปรตีน บางครั้งเป็นโปรตีน/RNA คอมโบ หรือเพียงแค่อาร์เอ็นเอ) เอนไซม์ต่าง ๆ เร่ง (เร่ง) ปฏิกิริยาต่าง ๆ และทำในอัตราที่แตกต่างกันมาก ตัวอย่างที่รุนแรงที่สุดสองสามตัวอย่างคือไลโซไซม์ที่เฉื่อย ซึ่งใช้เวลาทั้งหมด 2 วินาทีในการตัดโปรตีน ไปจนถึงคาร์บอนิกแอนไฮไดเรสอย่างรวดเร็วจนเหลือเชื่อ ซึ่งสามารถรวม CO₂ กับน้ำเพื่อสร้างกรดคาร์บอนิก &ndash หรือทำย้อนกลับ &ndash 1 ล้านครั้งต่อวินาที

ไม่ว่างานใดที่เอ็นไซม์เชี่ยวชาญในการช่วย งานนั้นเร็วแค่ไหน (เปลี่ยนวัสดุตั้งต้น (สารตั้งต้น) เป็นผลิตภัณฑ์ขั้นสุดท้าย) ขึ้นอยู่กับสิ่งที่พวกเขาชอบสารตั้งต้น (สะท้อนเป็น Km) และ เปลี่ยนเก่งแค่ไหน (สะท้อนเป็น kcat) ในช่วงต้นทศวรรษ 1900 Maud Menten และ Leonor Michaelis ได้ค้นพบสูตรทางคณิตศาสตร์ที่เชื่อมโยงคุณสมบัติพื้นฐานต่างๆ เหล่านี้ของเอนไซม์กับสิ่งที่สังเกตได้ (เช่น การหายไปของสารตั้งต้นและ/หรือการปรากฏตัวของผลิตภัณฑ์เมื่อเวลาผ่านไป) ซึ่งช่วยให้นักวิทยาศาสตร์สามารถทดลองกิจกรรมของเอนไซม์เพื่อทำสิ่งต่างๆ เช่น ดูว่าเอนไซม์ต้องการสารตั้งต้นชนิดใด และเอนไซม์ชนิดใดมีประสิทธิภาพสูงสุดภายใต้สภาวะต่างๆ

อัตรา &rdquo1 ล้านครั้งต่อวินาที&rdquo ของ carbonic anhydrase นั้นเร็วกว่าปฏิกิริยาการสร้างกรดคาร์บอนิกถึง 10 ล้านเท่า ซึ่งนำฉันไปสู่จุดสำคัญ ปฏิกิริยาทั้งหมดที่เอนไซม์เร่งปฏิกิริยา สามารถ เกิดขึ้นได้ด้วยตัวเอง - ทุกอย่างตั้งแต่การแยกโมเลกุล (เช่น การแยกน้ำตาลเป็นส่วนเล็กๆ เพื่อเป็นพลังงาน) ไปจนถึงการเย็บโมเลกุลเข้าด้วยกัน (เช่น การปิดผนึก DNA ligase จะแตกในสายดีเอ็นเอ) ไปจนถึง &ldquoshifting โมเลกุล&rdquo (เช่น คอมเพล็กซ์สร้างใหม่ของโครมาตินที่เปลี่ยนโปรตีนฮิสโตน ดีเอ็นเอคือ ขดไปมา (เพื่อประหยัดพื้นที่) เพื่อเผยให้เห็นบริเวณที่จะอ่าน)

แม้ว่ากระบวนการเหล่านี้อาจซับซ้อนอย่างยิ่งและต้องใช้การประสานงานกันอย่างมาก แต่กระบวนการทั้งหมด *สามารถ* เกิดขึ้นได้โดยไม่ต้องใช้เอนไซม์ &ndash เพราะมี &ldquodrive&rdquo ทางชีวเคมีที่ต้องทำ พวกมันไม่น่าจะเกิดขึ้นได้มากนักเพราะคุณต้องมีโมเลกุลที่โรมมิ่งอย่างอิสระชนกันที่ทิศทางที่ถูกต้องด้วยเงื่อนไขที่เหมาะสม ฯลฯ

&ldquodrive&rdquo ทางชีวเคมีนี้เป็นการเปลี่ยนแปลงเชิงลบของพลังงาน Gibbs ฟรี (G) ฉันชอบคิดว่า G เป็นโมเลกุล &ldquocomfiness&rdquo &ndash ลองนึกภาพว่าคุณกำลังถ่ายรูป &ndash ต้องใช้พลังงานในการโพสท่าที่อึดอัด (โมเลกุลที่ไม่สบายมี G สูง) ในขณะที่คุณสามารถผ่อนคลายได้หากพวกเขาต้องการรูปที่ตรงไปตรงมา (โมเลกุลที่สะดวกสบายมีค่าต่ำ NS). ฉันไม่รู้เกี่ยวกับคุณ แต่ฉันเกลียดรูปภาพ &ldquosay cheese&rdquo-y &ndash ฉันค่อนข้างสบายใจมากกว่า

และโมเลกุลก็เช่นกัน ดังนั้นพวกมันจึงตอบสนองและโต้ตอบในลักษณะที่ทำให้พวกเขาอยู่ในตำแหน่งที่สบายกว่า (G ต่ำกว่า)-> ปฏิกิริยาจะเป็นที่น่าพอใจอย่างมากหากผลิตภัณฑ์ P มีพลังงานอิสระน้อยกว่า (G ต่ำกว่า) มากกว่าตัวทำปฏิกิริยา (R) และเราทำได้ เรียกความแตกต่างนี้ว่าพลังงานอิสระระหว่างผลิตภัณฑ์กับสารตั้งต้น &DeltaG (&Delta ออกเสียงว่า &ldquodelta&rdquo และหมายถึง &ldquochange in&rdquo) ด้วยปฏิกิริยาเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์ เรามักจะเรียกสารตั้งต้นว่า SUBSTRATES (S) &ndash ดังเช่นใน &ldquothing&rdquo เป็นสารตั้งต้นสำหรับ &ldquocool เอนไซม์&rdquo เราสามารถเขียนปฏิกิริยาโดยรวมได้เป็น

ไม่ใช่ปฏิกิริยาทั้งหมดที่มี &DeltaG เชิงลบ แต่คุณสามารถจับคู่ปฏิกิริยาที่ไม่เอื้ออำนวยกับปฏิกิริยาที่น่าพอใจเพื่อให้งานสำเร็จลุล่วง นี่เป็นเหตุผลหนึ่งที่เอนไซม์บางตัวใช้ ATP &ndash splitting ATP ปล่อยพลังงานจำนวนมาก &ndash และถ้า ATP splitting & การทำปฏิกิริยาที่ไม่เอื้ออำนวยเกิดขึ้นพร้อมกันในเอนไซม์เดียวกัน พลังงานที่ปล่อยออกมาจากการแยก ATP ก็สามารถนำมาใช้เป็นพลังงานให้กับ เสียเปรียบอย่างใดอย่างหนึ่ง

แม้ว่าปฏิกิริยาจะเป็นที่น่าพอใจจริงๆ &ndash ผลิตภัณฑ์ก็อุ่นใจกว่าตัวทำปฏิกิริยา ดังนั้นจึงมี &DeltaG เชิงลบอย่างมาก มันมักจะต้องอยู่ในสถานะที่ไม่สะดวกสบายจริงๆ เพื่อไปถึงจุดนั้น &ndash เราเรียกสิ่งนี้ว่าสถานะที่ไม่สะดวกสบายที่สุด (พลังงานสูงสุด) เป็นสถานะการเปลี่ยนแปลง (⧧). ลองนึกภาพว่าคุณกำลังพยายามหักไม้ครึ่งหนึ่ง (เพื่อการเปรียบเทียบให้แกล้งทำเป็นรูตรงกลาง ดังนั้นจึงมีจุดพักที่เป็นไปได้เพียงจุดเดียว) ดังนั้นคุณจึงเริ่มงอไม้และมันยากขึ้นเรื่อยๆ และจุดเปลี่ยนคือช่วงเวลาที่ตึงเครียดจริงๆ ก่อนที่ไม้จะหัก (ถ้าคุณคิดว่าแขนของคุณเจ็บ ลองนึกดูว่าไม้เท้ารู้สึกอย่างไร!) อยู่ในสถานะการเปลี่ยนแปลง (TS) นี้ที่เอ็นไซม์กอดซับสเตรตไว้แน่นที่สุด &ndash ดังนั้นจึงล่อให้ซับสเตรตเข้าสู่ตำแหน่งที่น่าอึดอัดใจ &ndash ความไม่สะดวกสบายเนื่องจากซับสเตรต &ldquobends&rdquo ถูกชดเชยด้วยปฏิกิริยาเชิงบวกกับเอนไซม์ที่ช่วยให้เกิดการดัดงอได้

เราสามารถคำนวณการเปลี่ยนแปลงของพลังงานในระหว่างปฏิกิริยาด้วย REACTION COORDINATE DIAGRAM มันทำให้ฉันนึกถึงสายรุ้งรูปลูกกวาดที่มีหม้อทองคำอยู่ด้านล่าง &ndash คุณต้องข้ามรุ้งก่อนที่คุณจะไปถึงทองได้ ด้านบนของรุ้งคือพลังงานของสถานะการเปลี่ยนแปลง และพลังงานที่จำเป็นในการไปถึงที่นั่นคือพลังงานกระตุ้น เอ็นไซม์ให้สถานะการเปลี่ยนแปลงทางเลือกด้วย &ldquo สั้นกว่าสายรุ้ง&rdquo &ndash พลังงานสถานะการเปลี่ยนแปลงที่ต่ำกว่าหมายถึงพลังงานกระตุ้นที่ต่ำกว่า ดังนั้นจึงมีอุปสรรคน้อยกว่าสำหรับปฏิกิริยาที่จะเกิดขึ้น แต่เนื่องจากจุดเริ่มต้นและจุดสิ้นสุดเหมือนกัน ดังนั้น &DeltaG โดยรวมสำหรับปฏิกิริยาจึงเหมือนกันโดยไม่คำนึงว่าตัวเร่งปฏิกิริยาด้วยเอนไซม์หรือไม่ก็ตาม

เมื่อคุณมีปริมาณเช่นนี้ที่คุณสนใจเฉพาะจุดเริ่มต้นและจุดสิ้นสุด &ldquostates และไม่ใช่เส้นทางที่ใช้ เราเรียกมันว่าคุณสมบัติ &ldquostate&rdquo และนี่คือ &DeltaG โดยรวมของปฏิกิริยาที่ให้ &ldquodrive&rdquo สำหรับปฏิกิริยา &ndash ดังนั้นเอนไซม์ ไม่เปลี่ยนแรงขับนั้น &ndash มันไม่ได้เลือกว่าปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นหรือไม่ &ndash และเมื่อคุณลดระดับสิ่งกีดขวาง คุณทำให้ &ldquogo ถอยหลัง&rdquo ได้ง่ายขึ้นด้วย ดังนั้นเอ็นไซม์จะไม่เปลี่ยนค่าคงที่สมดุล &ndash หากคุณเริ่มต้นด้วยปริมาณของสารตั้งต้นที่เท่ากันในที่สุด คุณจะ ถึงปริมาณของผลิตภัณฑ์ที่เกิดขึ้นเท่ากัน (แม้ว่าคุณจะต้องรอเป็นพันล้านปี) แต่สิ่งเหล่านี้ส่งผลต่ออัตราการเกิดปฏิกิริยา ดังนั้นคุณจึงไม่ต้องรออีกเป็นพันล้านปี &ndash แต่คุณต้องรอนานแค่ไหน? เพื่อหาสิ่งนี้ เราเริ่มจากสิ่งที่เกี่ยวกับอุณหพลศาสตร์ที่เราได้พูดคุยกันซึ่งเกี่ยวข้องกับความชอบในปฏิกิริยาต่อจลนศาสตร์ ซึ่งเกี่ยวข้องกับความเร็ว (ความเร็วของปฏิกิริยา v)

ปฏิกิริยาจะเร็วเท่ากับก้าวที่ช้าที่สุดเท่านั้น และคุณสามารถแยกปฏิกิริยาออกเป็นสองสามขั้นตอน: ผูก (E+S ⇌ ES), เปลี่ยนแปลง (ES⇌EP), & release (EP⇌E+P) เพื่อความง่าย สมมุติว่าปฏิกิริยาตอบสนองได้ดีมาก ดังนั้นจึงไม่น่าจะไปในทิศทางตรงกันข้าม (คุณจะไม่เปลี่ยนผลิตภัณฑ์เป็นสารตั้งต้น) (Even if the reaction does go backwards, if you measure kinetics at the very beginning, when there isn&rsquot any product to get turned back into substrate you can ignore the reverse). Then we can remove a couple of those backwards arrows so we have

bind (E+S ⇌ ES), change (ES->EP), & release (EP->E+P)

You can see that I didn&rsquot take away that first backwards arrow because the binding step is still reversible &ndash and which way the equilibrium lies (is E + S or ES more favored) depends on the affinity (stickiness) of the 2 for one another. And even though we&rsquore assuming you *can* only go ES->EP (and not EP->ES) &ndash that doesn&rsquot mean you *will* make that change. If you think of things chance-wise (probabilistically), each time a substrate collides with an enzyme, it has a chance of sticking and each time it sticks it has a chance of converting to product. How fast the reaction will occur depends on:

  • how likely E & S are to collide (depends on their concentrations & how much energy they have)
  • how likely E & S are to stick (depends on their stickiness &ldquoaffinity&rdquo for one another)
  • how likely S is to convert (depends on how high the activation barrier is & how long the substrate&rsquos stuck there so it can &ldquokeep trying&rdquo)

You also have the releasing step, but, except for some weird cases, that&rsquos usually not a hold-up, so we&rsquoll combine the change and release steps into ES -> E + P. So now we have 2 steps, bind (E+S ⇌ ES) & change/release (ES -> E + S) and each of these can happen at different speeds

We can give each step a rate constant, k. It&rsquos &ldquoconstant&rdquo in terms of it not being affected by concentrations because it&rsquos an inherent property of the molecules, but it *is* affected by differences in the environment (pH, etc.) so it&rsquos specific for a specific reaction under specific conditions.

So, how many sticks could a stick-snapper snap if a stick-snapper could snap sticks? To &ldquoanswer&rdquo this let&rsquos turn to Michaelis-Menten kinetics.

Say you want to figure out how fast a snapper can snap sticks &ndash if you took a single stick-snapper, give her some sticks, set a timer for 60 seconds, then counted how many sticks she snapped, you could divide that by the time to get sticks snapped per second per snapper. This is equivalent to a kinetic constant called kcat (aka &ldquoturnover number&rdquo) which tells you how many substrate molecules a single enzyme can convert to product per unit time (usually seconds) &ndash as long as there were enough sticks!

If you have a huge excess of sticks, (S >>>> E), you don&rsquot have to worry about running out, so the speed you observe isn&rsquot affected by [S] (concentration of substrate) and each enzyme molecule can work at kcat (each time the snapper snaps a stick there&rsquos another stick there to snap). But if you don&rsquot have a big excess, the substrate all gets used up, so it can only work its fastest in the very beginning of the reaction, right after you mix E & S.

Well, not quite *right* at the beginning. At the very very beginning (we&rsquore usually talking the first couple milliseconds) you have to fill up the enzymes &ndash the snapper has to grab their first stick, so you have a burst of ES formation, but they haven&rsquot had time to snap the sticks yet so product formation starts slow thanks to this lag as the snappers snatch sticks. We call this brief start-up phase the PRE-STEADY STATE.

As the name implies, it&rsquos followed by the STEADY STATE &ndash and this is where kinetic measurements are usually taken. In fact, in Michaelis-Menten kinetics we make a &ldquosteady state assumption&rdquo &ndash basically we assume that ES is at equilibrium &ndash you know how I said E+S⇌ES was reversible &ndash well, equilibrium is where the *rates* of the forward (E+S -> ES) & reverse (ES -> E+S) reactions are the same &ndash this doesn&rsquot mean that you have the same amount of S bound as unbound, it just means that the amount that&rsquos bound vs. unbound isn&rsquot changing (for every snapper that drops a stick another snapper picks one up).

Initially none was bound and in the pre-steady state the ES vs. E+S was changing as S now had the option of binding. But eventually you reach a dynamic equilibrium where, for every S that gets released or converted, another one binds. This is usually reached within microseconds & is what you measure when you measure the &ldquoinitial velocity&rdquo (vo)

But it can only bind if there&rsquos still S left to bind! And S isn&rsquot just binding &ndash it&rsquos also &ldquodisappearing&rdquo because it gets converted into products (and you can&rsquot snap an already snapped stick!). So you enter the POST-STEADY STATE where the substrate starts getting used up, fewer ES complexes can form (poor snappers left stickless) and less product can form

kcat was looking at a a single snapper &ndash but it&rsquos not easy to measure a single enzyme molecule because these guys are really tiny and you usually have a ton of them &ndash so instead of dealing with single molecules you&rsquore dealing with mols of molecules. The mol is the biochemist&rsquos &ldquodozen&rdquo &ndash it just means 6.02×10^23 of something. http://bit.ly/2OfeHQg

So now we can imagine a ton of identical snappers, and the amount of sticks snapped depends on how well each snapper can snap sticks (kcat) AND how many snappers there are (enzyme concentration, [E]).

Instead of finding the maximum rate per snapper, you first find the maximum velocity of product formation (Vmax) for a group of snappers, and then you take the # of snappers into account.

Vmax = kcat[E]o, where [E]o is enzyme concentration

But &ldquoturnover rate&rdquo isn&rsquot all you care about. How good of a grip does the snapper have on the stick? Is it really a good match? When you have way more substrate than enzyme, the enzyme&rsquos constantly getting bombarded with substrate, so even if it doesn&rsquot like the substrate that much it&rsquos still bound most of the time because every time it lets go there&rsquos another substrate molecule waiting to jam itself in. So you can&rsquot tell if the substrate is actually a really good match for the enzyme.

But if you have lower substrate concentrations, if an enzyme releases a substrate molecule it&rsquos less likely to quickly find another molecule to collide with. So, when those rarer collisions do occur stickiness will matter more &ndash if they don&rsquot stick they&rsquoll have to wait for another one &ndash and you&rsquoll have to wait for product.

How do we take this into account when &ldquoscoring&rdquo enzymes? &ndash enter the MICHAELIS-MENTEN CONSTANT (Km). I derive this in the pics for you so you can see how it comes from the rate constants and concentrations (and I encourage you to carry out the derivation yourself in the process of studying), but here&rsquos the spoiler alert: Km is the substrate concentration at which product formation is at 1/2 it&rsquos maximal speed (so 1/2 Vmax).

You usually find it by measuring Vo (that initial rate of product formation) at multiple concentrations of the substrate (another chance to use those serial dilutions!).Then you plot substrate concentration on the horizontal (x) axis & reaction rate on the vertical (y) axis. Do this and (often) you&rsquoll get a ,- like curve, a parabola that starts steep and then plateaus. Enzymes that give curves like this are said to obey Michaelis-Menten kinetics.

The curve starts steep (but slow) because at the beginning there&rsquos more than enough enzyme to quickly change all the substrate into product but then substrate runs out (too many snappers, too few sticks) But as the substrate concentration increases, the enzyme gets saturated &ndash each enzyme is working its hardest, but it can only go so fast &ndash the enzyme becomes limiting (too many sticks, too few snappers). The height at which the curve plateaus is called the maximum velocity (Vmax) and the substrate concentration at which the curve gets halfway to Vmax is called the Km.

This Vmax depends on enzyme concentration (which is why we adjust it to get kcat), but Km doesn&rsquot depend on enzyme concentration, just on how well the enzyme likes the substrate. It&rsquos not quite this simple, but, in general terms & typical cases

lower Km -> better binder (higher affinity for substrate)

higher Km -> worse binder (lower affinity for substrate)

higher kcat -> better changer

lower kcat -> worse changer

If you want a good idea about how &ldquogood&rdquo an enzyme is overall for a particular substrate, you need to know how well it binds substrate & how well it changes it. So you combine those 2 measures to get another value, the &ldquospecificity constant&rdquo (aka &ldquocatalytic efficiency&rdquo) which = kcat/Km

You know how I said &ldquosometimes&rdquo you&rsquoll get a parabola? Well, other times you&rsquoll have enzymes where when you make that graph you&rsquoll get an S-shaped curve. This usually implies that you have an &ldquoallosteric enzyme&rdquo &ndash allostery is where something happens somewhere on the molecule that changes something elsewhere on the molecule. Allosteric enzymes usually have multiple active sites and when substrate binds one of them it makes it easier for the other active sites to bind substrate, so you get cooperativity and see a switch-like transition. We saw this when we looked at hemoglobin &ndash which has 4 oxygen-binding subunits and biding of oxygen to one site makes it much easier for oxygen to bind the other sites (positive cooperativity) http://bit.ly/39p5RqW

This post was posted from the lab &ndash which finally has power! This post is part of my weekly &ldquobroadcasts from the bench&rdquo for The International Union of Biochemistry and Molecular Biology. Be sure to follow the IUBMB if you&rsquore interested in biochemistry (@the_iubmb)! They&rsquore a really great international organization for biochemistry.⠀

more on topics mentioned (& others) #365DaysOfScience All (with topics listed) 👉 http://bit.ly/2OllAB0

  • เอนไซม์
  • free energy

What causes lactose intolerance?

Both children and adults can get lactose intolerance. Here are some common causes of this condition:

Lactose intolerance often runs in families (hereditary). In these cases, over time a person&rsquos body may make less of the lactase enzyme. Symptoms may occur during the teen or adult years.

In some cases, the small intestine stops making lactase after an injury or after a disease or infection.

Some babies born too early (premature babies) may not be able to make enough lactase. This is often a short-term problem that goes away.

In very rare cases some newborns can&rsquot make any lactase from birth.


How Do Enzymes Catalyze Chemical Reactions?

Enzymes catalyze chemical reactions by first binding to molecules and then lining them up in ways that increase the probability of the molecules exchanging atoms when they collide. Enzymes therefore allow scientists to control the exchange of atoms mechanically, as explained by Science Daily.

One way researchers have done this is by attaching a controllable molecular spring composed of DNA to an enzyme, which is simply a large protein. They then turned the enzyme on and off mechanically, which in turn controlled how fast the chemical reactions, or atom exchanges, occurred.

Different steps within the reactions were influenced in accordance with where on the enzyme the molecular spring was attached, as reported by UCLA Physics professor Giovanni Zocchi and his colleagues.

In general, enzymes make chemical bonds easier to manipulate by stretching or twisting molecules so the amount of activation energy normally required for reactions to occur, usually in the form of heat, stirring or shaking, is reduced or eliminated.

Different types of enzymes have different types of reactions they activate, and there are some enzymes that must be in particular environments or operate under certain sets of conditions to work well, if at all. Enzymes may also fail to catalyze chemical reactions if they suffer damage.


How do enzymes not change the overall energy change of the reaction they're catalysing if they lower the activation energy? - ชีววิทยา

This page is an introduction to how proteins can work as enzymes - biological catalysts. You should realise that this is written to cover the needs of a number of UK-based chemistry syllabuses for 16 - 18 year olds. If you want detailed knowledge about enzymes for a biology or biochemistry course, you are probably in the wrong place! This is just an introduction.

บันทึก: This page follows on from a page about protein structure. If you don't have a reasonable knowledge of the structure of proteins and the sorts of attractions that can be found in them, you may not understand bits of the present page. Read the protein structure page first and come back here later.

Important: The specific examples of the enzymes that you will find on this page are only intended to give you a feel for the way that enzymes work. Unless your syllabus specifically asks for a particular enzyme, there is no need for you to remember the details.

Enzymes are mainly globular proteins - protein molecules where the tertiary structure has given the molecule a generally rounded, ball shape (although perhaps a very squashed ball in some cases). The other type of proteins (fibrous proteins) have long thin structures and are found in tissues like muscle and hair. We aren't interested in those in this topic.

These globular proteins can be amazingly active catalysts. You are probably familiar with the use of catalysts like manganese(IV) oxide in decomposing hydrogen peroxide to give oxygen and water. The enzyme catalase will also do this - but at a spectacular rate compared with inorganic catalysts.

One molecule of catalase can decompose almost a hundred thousand molecules of hydrogen peroxide every second. That's very impressive!

This is a model of catalase, showing the globular structure - a bit like a tangled mass of string:

บันทึก: This diagram was obtained from the RCSB Protein Data Bank.

You should be able to identify the alpha-helices and beta-pleated sheets. If you can't, you obviously didn't read the page about protein structure mentioned above!

If you look very carefully, you might also spot two pink, non-protein structures hidden in the main structure. More about these in a while . . .

An important point about enzymes is that they are very specific about what they can catalyse. Even small changes in the reactant molecule can stop the enzyme from catalysing its reaction. The reason for this lies in the ไซต์ที่ใช้งาน present in the enzyme . . .

Active sites are cracks or hollows on the surface of the enzyme caused by the way the protein folds itself up into its tertiary structure. Molecules of just the right shape, and with just the right arrangement of attractive groups (see later) can fit into these active sites. Other molecules won't fit or won't have the right groups to bind to the surface of the active site.

The usual analogy for this is a key fitting into a lock. For the key to work properly it has to fit exactly into the lock.

In chemistry, we would describe the molecule which is actually going to react (the purple one in the diagram) as the reactant. In biology and biochemistry, the reactant in an enzyme reaction is known instead as the พื้นผิว.

You mustn't take this picture of the way a substrate fits into its enzyme too literally. What is just as important as the physical shape of the substrate are the bonds which it can form with the enzyme.

Enzymes are protein molecules - long chains of amino acid residues. Remember that sticking out all along those chains are the side groups of the amino acids - the "R" groups that we talked about on the page about protein structure.

Active sites, of course, have these "R" groups lining them as well - typically from about 3 to 12 in an active site. The next diagram shows an imaginary active site:

Remember that these "R" groups contain the sort of features which are responsible for the tertiary structure in proteins. For example, they may contain ionic groups like -NH3 + or -COO - , or -OH groups which can hydrogen bond, or hydrocarbon chains or rings which can contribute to van der Waals forces.

Groups like these help a substrate to attach to the active site - but only if the substrate molecule has an arrangement of groups in the right places to interact with those on the enzyme.

The diagram shows a possible set of interactions involving two ionic bonds and a hydrogen bond.

The groups shown with + or - signs are obvious. The ones with the "H"s in them are groups capable of hydrogen bonding. It is possible that one or more of the unused "R" groups in the active site could also be helping with van der Waals attractions between them and the substrate.

If the arrangement of the groups on the active site or the substrate was even slightly different, the bonding almost certainly wouldn't be as good - and in that sense, a different substrate wouldn't fit the active site on the enzyme.

This process of the catalyst reacting with the substrate and eventually forming products is often summarised as:

. . . where E is the enzyme, S the substrate and P the products.

The formation of the complex is reversible - the substrate could obviously just break away again before it converted into products. The second stage is shown as one-way, but might be reversible in some cases. It would depend on the energetics of the reaction.

So why does attaching itself to an enzyme increase the rate at which the substrate converts into products?

It isn't at all obvious why that should be - and most sources providing information at this introductory level just gloss over it or talk about it in vague general terms (which is what I am going to be forced to do, because I can't find a simple example to talk about!).

Catalysts in general (and enzymes are no exception) work by providing the reaction with a route with a lower activation energy. Attaching the substrate to the active site must allow electron movements which end up in bonds breaking much more easily than if the enzyme wasn't there.

Strangely, it is much easier to see what might be happening in other cases where the situation is a bit more complicated . . .

What we have said so far is a major over-simplification for most enzymes. Most enzymes aren't in fact just pure protein molecules. Other non-protein bits and pieces are needed to make them work. These are known as cofactors.

In the absence of the right cofactor, the enzyme doesn't work. For those of you who like collecting obscure words, the inactive protein molecule is known as an apoenzyme. When the cofactor is in place so that it becomes an active enzyme, it is called a โฮโลเอ็นไซม์.

บันทึก: If you don't collect obscure words, don't worry about these! Neither of them occurs in the syllabuses I am trying to cover with this material. I have spent a lifetime in chemistry education without having come across either of them until researching this!

There are two basically different sorts of cofactors. Some are bound tightly to the protein molecule so that they become a part of the enzyme - these are called prosthetic groups.

Some are entirely free of the enzyme and attach themselves to the active site alongside the substrate - these are called coenzymes.

Prosthetic groups

Prosthetic groups can be as simple as a single metal ion bound into the enzyme's structure, or may be a more complicated organic molecule (which might also contain a metal ion). The enzymes carbonic anhydrase และ catalase are simple examples of the two types.

Zinc ions in carbonic anhydrase

Carbonic anhydrase is an enzyme which catalyses the conversion of carbon dioxide into hydrogencarbonate ions (or the reverse) in the cell. (If you look this up elsewhere, you will find that biochemists tend to persist in calling hydrogencarbonate by its old name, bicarbonate!)

In fact, there are a whole family of carbonic anhydrases all based around different proteins, but all of them have a zinc ion bound up in the active site. In this case, the mechanism is well understood and simple. We'll look at this in some detail, because it is a good illustration of how enzymes work.

Important: This is just an example! If you are doing a UK-based chemistry syllabus for 16 - 18 year olds, there is almost certainly no need to learn this. If in doubt, check your syllabus. If it doesn't explicitly ask for this reaction in detail, you don't need to learn it. To repeat - I'm just using it to illustrate how enzymes carry out a simple reaction.

The zinc ion is bound to the protein chain via three links to separate histidine residues in the chain - shown in pink in the picture of one version of carbonic anhydrase. The zinc is also attached to an -OH group - shown in the picture using red for the oxygen and white for the hydrogen.

บันทึก: This diagram comes from Wikipedia. I have no reason to doubt its accuracy, but I can't guarantee it.

As far as I have been able to find out, all the various forms of carbonic anhydrase have the zinc ion bound to three histidine residues in this way - irrespective of what is happening in the rest of the protein molecule. If I am wrong about this generalisation, could you please let me know via the address on the about this site page.

The structure of the amino acid histidine is . . .

. . . and when it is a part of a protein chain, it is joined up like this:

If you look at the model of the arrangement around the zinc ion in the picture above, you should at least be able to pick out the ring part of the three molecules.

The zinc ion is bound to these histidine rings via dative covalent (co-ordinate covalent) bonds from lone pairs on the nitrogen atoms. Simplifying the structure around the zinc . . .

The arrangement of the four groups around the zinc is approximately tetrahedral. Notice that I have distorted the usual roughly tetrahedral arrangement of electron pairs around the oxygen - that's just to keep the diagram as clear as possible.

So that's the structure around the zinc. How does this catalyse the reaction between carbon dioxide and water?

A carbon dioxide molecule is held by a nearby part of the active site so that one of the lone pairs on the oxygen is pointing straight at the carbon atom in the middle of the carbon dioxide molecule. Attaching it to the enzyme also increases the existing polarity of the carbon-oxygen bonds.

If you have done any work on organic reaction mechanisms at all, then it is pretty obvious what is going to happen. The lone pair forms a bond with the carbon atom and part of one of the carbon-oxygen bonds breaks and leaves the oxygen atom with a negative charge on it.

What you now have is a hydrogencarbonate ion attached to the zinc.

The next diagram shows this broken away and replaced with a water molecule from the cell solution.

All that now needs to happen to get the catalyst back to where it started is for the water to lose a hydrogen ion. This is transferred by another water molecule to a nearby amino acid residue with a nitrogen in the "R" group - and eventually, by a series of similar transfers, out of the active site completely.

. . . and the carbonic anhydrase enzyme can do this sequence of reactions about a million times a second. This is a wonderful piece of molecular machinery!

Let me repeat yet again: If you are doing a UK-based chemistry exam for 16 - 18 year olds, you are unlikely to need details of this reaction. I've talked it through in some detail to show that although enzymes are complicated molecules, all they do is some basic chemistry. It is just that this particular example is a lot easier to understand than most!

The haem (US: heme) group in catalase

Remember the model of catalase from further up the page . . .

At the time, I mentioned the non-protein groups which this contains, shown in pink in the picture. เหล่านี้คือ haem (US: heme) groups bound to the protein molecule, and an essential part of the working of the catalase. The haem group is a good example of a prosthetic group. If it wasn't there, the protein molecule wouldn't work as a catalyst.

The haem groups contain an iron(III) ion bound into a ring molecule - one of a number of related molecules called porphyrins. The iron is locked into the centre of the porphyrin molecule via dative covalent bonds from four nitrogen atoms in the ring structure.

There are various types of porphyrin, so there are various different haem groups. The one we are interested in is called haem B, and a model of the haem B group (with the iron(III) ion in grey at the centre) looks like this:

บันทึก: This diagram comes from Wikipedia, and you will also find a proper structure for the group on the page you will get to by following this link if you are interested (and a lot more information that you probably won't want to know about!).

You may have come across haemoglobin in the transport of oxygen around the blood. This is the same haem group that is at the heart of that - with one small difference. In haemoglobin, the iron is present as iron(II) rather than iron(III).

The reaction that catalase carries out is the decomposition of hydrogen peroxide into water and oxygen.

A lot of work has been done on the mechanism for this reaction, but I am only going to give you a simplified version rather than describe it in full. Although it looks fairly simple on the surface, there are a lot of hidden things going on to complicate it.

Essentially the reaction happens in two stages and involves the iron changing its oxidation state. An easy change of oxidation state is one of the main characteristics of transition metals. In the lab, iron commonly has two oxidation states (as well as zero in the metal itself), +2 and +3, and changes readily from one to the other.

In catalase, the change is from +3 to the far less common +4 and back again.

In the first stage there is a reaction between a hydrogen peroxide molecule and the active site to give:

The "Enzyme" in the equation refers to everything (haem group and protein) apart from the iron ion. The "(III)" and "(IV)" are the oxidation states of the iron in both cases. This equation (and the next one) are NOT proper chemical equations. They are just summaries of the most obvious things which have happened.

The new arrangement around the iron then reacts with a second hydrogen peroxide to regenerate the original structure and produce oxygen and a second molecule of water.

What is hidden away in this simplification are the other things that are happening at the same time - for example, the rest of the haem group and some of the amino acid residues around the active site are also changed during each stage of the reaction.

And if you think about what has to happen to the hydrogen peroxide molecule in both reactions, it has to be more complicated than this suggests. Hydrogen peroxide is joined up as H-O-O-H, and yet both hydrogens end up attached to the same oxygen. That is quite a complicated thing to arrange in small steps in a mechanism, and involves hydrogen ions being transferred via amino acids residues in the active site.

So do you need to remember all this for chemistry purposes at this level? No - not unless your syllabus specifically asks you for it. It is basically just an illustration of the term "prosthetic group".

It also shows that even in a biochemical situation, transition metals behave in the same sort of way as they do in inorganic chemistry - they form complexes, and they change their oxidation state.

And if you want to follow this up to look in detail at what is happening, you will find the same sort of interactions around the active site that we looked at in the simpler case of carbonic anydrase. (But please don't waste time on this unless you have to - it is seriously complicated!)

Coenzymes are another form of cofactor. They are different from prosthetic groups in that they aren't permanently attached to the protein molecule. Instead, coenzymes attach themselves to the active site alongside the substrate, and the reaction involves both of them. Once they have reacted, they both leave the active site - both changed in some way.

A simple diagram showing a substrate and coenzyme together in the active site might look like this:

It is much easier to understand this with a (relatively) simple example.

NAD+ as coenzyme with alcohol dehydrogenase

Alcohol dehydrogenase is an enzyme which starts the process by which alcohol (ethanol) in the blood is oxidised to harmless products. The name "dehydrogenase" suggests that it is oxidising the ethanol by removing hydrogens from it.

The reaction is actually between ethanol and the coenzyme NAD+ attached side-by-side to the active site of the protein molecule. NAD+ is a commonly used coenzyme in all sorts of redox reactions in the cell.

NAD+ stands for nicotinamide adenine dinucleotide. The plus sign which is a part of its name is because it carries a positive charge on a nitrogen atom in the structure.

The "nicotinamide" part of the structure comes from the vitamin variously called vitamin B3, niacin or nicotinic acid. Several important coenzymes are derived from vitamins.

บันทึก: I'm not going to confuse you with the structures of NAD+ or even nicotinic acid - this page is already long enough! If you are interested, they are easy to find via a Google search. In common with what I have done on the rest of this page, this is just an example to illustrate how a coenzyme works which is reasonably easy to understand. You are unlikely to need details for any chemistry exam at this level.

Ethanol is oxidised by a reaction with NAD+ helped by the active site of the enzyme. At the end of the reaction, ethanal (acetaldehyde) is formed, and the NAD+ has been converted into another compound known as NADH.

As far as the NAD+ is concerned, it has picked up a hydrogen atom together with an extra electron which has neutralised the charge.

Both major products - ethanal and NADH - leave the active site and are processed further in other cell reactions.

The very poisonous ethanal is oxidised at once to ethanoic acid using a different enzyme, but again using NAD+ as the coenzyme. And the ethanoic acid from that reacts on through a whole set of further enzyme-controlled reactions to eventually end up as carbon dioxide and water.

What about the NADH? This is a coenzyme in its own right, and takes part in reactions where something needs reducing. The hydrogen atom and the extra electron that it picked up from the ethanol are given to something else. In the process, of course, the NADH gets oxidised back to NAD+ again.

In general terms, for a substrate S which needs reducing:

And one final time - do you need to remember any of this? No, unless this particular example is on your syllabus.

บันทึก: Because this page is getting so long, and because there is still quite a bit of enzyme chemistry to talk about, it continues on another two pages. You will find the link to the first of these below.

What follows is a page about the effect of substrate concentration, temperature and pH on enzymes, and then a further page about enzyme inhibitors.

Questions to test your understanding

If this is the first set of questions you have done, please read the introductory page before you start. You will need to use the BACK BUTTON on your browser to come back here afterwards.


ดูวิดีโอ: Enzymer (สิงหาคม 2022).